Строение и состав гемоглобина — структура гема и глобина, молекулярный вес и формула

Клетка как носитель жизни:
Структура и виды белков

Белки состоят из аминокислот, соединенных между собой ковалентными пептидными связями —СО—NH—

Полипептидные цепи имеют еще один вид ковалентных связей — дисульфидные:

Кроме того, в белковой молекуле существуют нековалентные водородные связи, которые могут возникать между пептидными группами, между карбоксильной и гидроксильной группами. В белках имеются .так называемые гидрофобные связи, возникающие при взаимодействии и сближении неполярных частей полипептидных цепочек, сопровождающиеся уменьшением числа молекул воды, окружающих белковую молекулу.

Наконец, в молекуле белка существуют еще электростатические взаимодействия между группами, которые несут электрические заряды.

В каждой молекуле белка, построенной из 20 различных аминокислот, общее количество аминокислотных остатков составляет сотни и даже тысячи.

Первичная структура. Каждому виду белка строго индивидуально присущи определенный состав и последовательность аминокислот в полипептидной цепи; любое звено цепи — это определенная аминокислота. Последовательность аминокислотных остатков в белковой молекуле и структуру, поддерживаемую ковалентными связями, называют первичной структурой белка, Все существующие в природе белки различаются по первичной структуре. Первичная структура каждого индивидуального белка сохраняется в поколениях, т, е. закреплена генетически благодаря передаче наследственной информации.

Число возможных первичных структур молекул белка практически неограниченно, Каталитические свойства того или иного белка зависят от его первичной структуры, и для функционирования белка-катализатора необходимо определенное сочетание аминокислот.

Вторичная структура. Пространственная конфигурация (конформация) полипептидной цепи белка создается благодаря возникновению дополнительных связей — «водородных мостиков», которые образуются как в пределах одной полипептидной цепи, так и между цепями. Водородные связи возникают в результате относительно слабых связей между атомами водорода и свободной парой — электронов отрицательного элемента полипептидной цепи белка, например между водородным атомом >NH-группы одной пептидной связи и атомами кислорода >СО-группы другой:

Если водородные связи образуются в пределах одной полипептидной цепи, то она закручивается в спираль; водородные связи стабилизируют спиральную конформацию полипептидной цепи. При образовании водородных мостиков между двумя пептидными цепями создаются структуры складчатого типа. Большое количество водородных связей обеспечивает высокую стабильность молекулы белка.

Третичная структура. Спиральные полипептидные цепи жестко фиксируются за счет взаимодействия боковых групп, аминокислот, приобретая специфическую для каждого белка пространственную структуру (конформацию). Это третичная структура белка. В зависимости от расположения полипептидных цепей форма молекул белка может варьировать от фибриллярной (вытянутой, нитеобразной) до глобулярной (округлой).

Четвертичная структура. Под четвертичной структурой белков понимают структурную связь двух или нескольких пространственно организованных полипептидных цепей, которые, объединяясь, образуют биологически активную молекулу. Молекулы многих белков состоят из нескольких полипептидиых цепей, субъединиц, соединенных между собой непептидными связями: водородными, ионными или гидрофобными, которые и образуют четвертичную структуру. Если взаимное расположение субъединиц будет смещено, то это может вызвать различные изменения функции белка.

Все виды структуры белка имеют большое значение для проявления каталитической активности фермента и регуляторного действия ферментов в клетке.

Нативная конформация белка при нагревании или резком подкислении среды может изменяться: нарушается вторичная, третичная или четвертичная структура, и образуется бепорядочный клубок, т.е. происходит денатурация белка, которая не сопровождается разрывом ковалентных связей. Однако изменение структуры белка связано с изменением реактивности отдельных химических группировок, от которых зависят каталитические свойства фермента. В результате может утрачиваться активность фермента.

Читайте также:  Хронический проктит у взрослых, симптомы, причины и лечение

Белки различаются как по аминокислотному составу, так и по форме молекул. По форме молекулы все белки делятся на фибриллярные (нитевидные) и глобулярные (шаровидные), Различают две большие группы белков: протеины — простые белки, состоящие только из аминокислот, и протеиды — сложные белки, в состав которых, кроме аминокислот, входят и другие соединения. Протеины различаются по растворимости в воде и в водных растворах.

Альбумины — растворяются в воде. К ним относятся: овальбумин — белок яиц, лейкозин, содержащийся в зародыше пшеничного зерна, легумелин — в семенах гороха. Много альбуминов в зеленых частях растений.

Глобулины — растворяются в слабых водных растворах разных солей. В семенах гороха содержится легумин, в семенах фасоли фазеолин, в семенах конопли — эдестин, в семенах сои — глицинин и т.д.

Проламины — растворяются в 60-80%-ном водном этиловом спирте. В семенах пшеницы находится глиадин, в семенах ячменя — гордеин, в семенах кукурузы — зеин, в семенах овса — авенин, в семенах сорго — кафирин.

Глютелины — содержатся в семенах злаков и в зеленых частях растений. Растворяются в 0,2%-ной щелочи.

Фосфопротеины — имеют в своем составе фосфорную кислоту, например казеин — основной белок молока.

Протамины — на 70-80% состоят из щелочных аминокислот: аргинина, гистидина и лизина. Молекулярная масса не более 10`000. Хорошо растворяются в воде, в кислой и нейтральной средах. Находятся в ядрах клеток.

Гистоны — содержат те же основные аминокислоты, что и протамины, почти не включают триптофана. Молекулярная масса от 5000 до 37`000. В ядрах клеток (в хромосомах) образуют с ДНК комплекс — нуклеогистон. Считают, что присоединение гистона к ДНК и отщепление от нее могут регулировать синтез РНК и биосинтез белка.

В группу протеидов входят следующие белки.

Липопротеиды — в качестве небелковой группы содержат липиды (липопротеиды составляют основу всех мембранных структур клетки).

Хромопротеиды — сюда относится, например, гемоглобин крови, где белок глобин связан с простетической группой гемом, содержащим железо.

Гликопротеиды — содержат в качестве простетической группы какой-либо высокомолекулярный углевод, ковалентно связанный с остатками аспарагина, треонина, серина, оксилизина или оксипролина и молекулы белка.

К гликопротеидам относятся некоторые ферменты (пероксидаза, глюкозооксидаза), запасной белок семян фасоли вицилин, рицин (ядовитый белок) из семян клещевины, белки лектины из семян канавалии мечевидной, сои, пшеницы. Лектины являются функциональными компонентами мембран плазмалеммы и клеточных органелл: митохондрий, пластид, ядра. Присутствие этих белков в составе бислойной липидной мембраны плазмалеммы увеличивает ее ионную проводимость. Лектины являются специфическими белковыми реагентами на сахара и с успехом используются при изучении поверхности клеток. Они обладают уникальной способностью вызывать агглютинацию эритроцитов. Некоторые лектины обладают митогенной активностью — стимулируют митоз.

Белок лектин-тетрамер, состоящий из субъединиц с молекулярной массой 27`500, при pH≤5,8 диссоциирует на димеры. Определенные участки молекулы лектина связывают ионы Ca 2+ и Mn 2+ . Образования лектиноподобных белков могут представлять собой компоненты систем, ответственных за «узнавание» клеток; возможно, они соединяют клеточные поверхности друг с другом, связывая полисахаридные группы двух соседних клеток, в частности, так может происходить «узнавание» клубеньковыми бактериями клеток корней бобовых растении и образование клубеньков. Это относится также к взаимоотношению организмов при паразитизме, совместимости тканей, прививках, взаимодействии клеток при оплодотворении. Наконец, следует отметить, что белки гликопротеиды, входящие в состав сыворотки антарктических рыб, оказываются необыкновенно эффективными антифризами.

Читайте также:  Атопический дерматит локальный статус

Нуклеопротеиды — белок связан с нуклеиновой кислотой. Находятся в клеточных ядрах и цитоплазме.

Следует отметить значение белка как важного и ценного продукта питания. Пшеничный хлеб высокого качества получается из муки так называемой «сильной» пшеницы. Это сорта мягкой- пшеницы Мироновская 808, Безостая 1, Мироновская юбилейная.

У сортов сильной пшеницы зерно на изломе стекловидное, характеризуется высоким содержанием прочной эластичной клейковины (в муке — 8-18%).

Клейковина — это комплекс белковых веществ: глиадина и глютенина. Клейковина сильной пшеницы отличается прочностью внутримолекулярных связей и способностью молекул белка ассоциироваться в агрегаты.

Состав сухой клейковины, %: глиадина — 44, глютенина — 41, других белков — 5, жиров.— 2, сахаров — 2, клетчатки и: крахмала — 6.

Гемоглобин — основной белок крови

Гемоглобин входит в состав группы белков гемопротеины , которые сами являются подвидом хромопротеинов и подразделяются на неферментативные белки (гемоглобин, миоглобин) и ферменты (цитохромы, каталаза, пероксидаза). Небелковой частью их является гем – структура, включающая в себя порфириновое кольцо (состоящее из 4 пиррольных колец) и иона Fe 2+ . Железо связывается с порфириновым кольцом двумя координационными и двумя ковалентными связями.

Строение гемоглобина

Строение гемоглобина А

Гемоглобин представляет собой белок, включающий 4 гемсодержащие белковые субъединицы. Между собой протомеры соединяются гидрофобными, ионными, водородными связями, при этом они взаимодействуют не произвольно, а определенным участком – контактной поверхностью. Этот процесс высокоспецифичен, контакт происходит одновременно в десятках точек по принципу комплементарности. Взаимодействие осуществляют разноименно заряженные группы, гидрофобные участки, неровности на поверхности белка.

Белковые субъединицы в нормальном гемоглобине могут быть представлены различными типами полипептидных цепей: α, β, γ, δ, ε, ξ (соответственно, греч. — альфа, бета, гамма, дельта, эпсилон, кси). В состав молекулы гемоглобина входят по две цепи двух разных типов.

Гем соединяется с белковой субъединицей, во-первых, через остаток гистидина координационной связью железа, во-вторых, через гидрофобные связи пиррольных колец и гидрофобных аминокислот. Гем располагается как бы «в кармане» своей цепи и формируется гемсодержащий протомер.

Нормальные формы гемоглобина

Существует несколько нормальных вариантов гемоглобина:

  • HbР (primitive) – примитивный гемоглобин, содержит 2ξ- и 2ε-цепи, встречается в эмбрионе между 7-12 неделями жизни,
  • HbF (foetal) – фетальный гемоглобин, содержит 2α- и 2γ-цепи, появляется через 12 недель внутриутробного развития и является основным после 3 месяцев,
  • HbA (adult) – гемоглобин взрослых, доля составляет 98%, содержит 2α- и 2β-цепи, у плода появляется через 3 месяца жизни и к рождению составляет 80% всего гемоглобина,
  • HbA 2 – гемоглобин взрослых, доля составляет 2%, содержит 2α- и 2δ-цепи,
  • HbO 2 – оксигемоглобин, образуется при связывании кислорода в легких, в легочных венах его 94-98% от всего количества гемоглобина,
  • HbCO 2 – карбогемоглобин, образуется при связывании углекислого газа в тканях, в венозной крови составляет 15-20% от всего количества гемоглобина.

Патологические формы гемоглобина

MetHb – метгемоглобин, форма гемоглобина, включающая трехвалентный ион железа вместо двухвалентного. Такая форма образуется спонтанно, при взаимодействии молекулы O2 и гемового Fe 2+ , но обычно ферментативных мощностей клетки хватает на его восстановление. При использовании сульфаниламидов, употреблении нитрита натрия и нитратов пищевых продуктов, при недостаточности аскорбиновой кислоты ускоряется переход Fe 2+ в Fe 3+ . Образующийся metHb не способен связывать кислород и возникает гипоксия тканей. Для восстановления Fe 3+ в Fe 2+ в клинике используют аскорбиновую кислоту и метиленовую синь.

Читайте также:  Что такое запор причины, осложнения, слабительные средства

Hb-CO – карбоксигемоглобин, образуется при наличии СО (угарный газ) во вдыхаемом воздухе. Он постоянно присутствует в крови в малых концентрациях, но его доля может колебаться от условий и образа жизни.

Угарный газ является активным ингибитором гем-содержащих ферментов, в частности, цитохромоксидазы, 4-го комплекса дыхательной цепи.

Карбоксигемоглобин присутствует и в норме в количестве 0,5-1,5%, в сельской местности меньше, чем в городе. У курильщиков концентрация Hb-CO возрастает, в зависимости от количества сигарет в день, до 8-9%.

HbA 1С – гликозилированный гемоглобин. Концентрация его нарастает при хронической гипергликемии и является хорошим скрининговым показателем уровня глюкозы крови за длительный период времени (время жизни эритроцита, 3-4 месяца).

Из чего состоит молекула гемоглобина

Гемоглобин (Hb) — это сложный железосодержащий белок, который находится в эритроцитах. Именно он является основной составляющей эритроцитов и придает им характерный красный цвет. Это один из важнейших компонентов крови, так как основной функцией гемоглобина является перенос кислорода из альвеол легких к клеткам всего организма, а также углекислого газа в обратном направлении (к легким).

В одном эритроците содержится приблизительно 400 000 000 молекул гемоглобина.

Молекулярная масса гемоглобина — 66 800 г/моль (66,8 кДа).

Строение гемоглобина

Строение молекулы гемоглобина простое — в ее состав входит всего 2 компонента:

  1. Гем
  2. Глобин

Гем — это природный пигмент, в состав которого входит соединение порфирина с железом. Общая доля гема в структуре гемоглобина составляет всего 4%. Железо, входящее в гем гемоглобина, имеет валентность Fe2+.

Молекулярная масса гема — 616,5 г/моль.

Наличие в крови сильных окислителей (свободных радикалов) приводит к окислению двухвалентного железа до трехвалентного (Fe3+). Гем в этом случае превращается в гематин, а сам гемоглобин в метгемоглобин. Только двухвалентное железо способно присоединять кислород и транспортировать его от альвеол легких до тканей организма, поэтому окисление железа в составе гема и образование метгемоглобина очень негативно сказывается на способности эритроцитов транспортировать кислород, что приводит к гипоксии.

Антиоксиданты (витамины С, А, Е, селен и др.) препятствуют образованию метгемоглобина за счет инактивации свободных радикалов. А вот уже образовавшийся гематин перевести обратно в гем могут только специальные ферменты — НАДН- и НАДФН-метгемоглобинредуктаза. Именно эти ферменты восстанавливают Fe3+ в составе метгемоглобина до Fe2+ гемоглобина.

Глобин

Глобин — это альбуминовый белок, который составляет 96% массы гемоглобина и состоит из 4 цепей — 2 α и 2 β .

Каждая альфа-цепь глобина состоит из 141 аминокислоты, бета-цепь — из 146 аминокислот. Всего в молекуле гемоглобина присутствует 574 аминокислотных остатка.

Глобин человека, в отличие от глобина животных не содержит в своем составе аминокислот лейцин и цистин.

Молекулярный вес глобина составляет 64 400 г/моль (64,4 кДа).

Альфа- и бета-цепи глобина образуют 4 гидрофобным кармана, в которых располагается 4 гема. Именно гидрофобный карман белка глобина позволяет железу гема присоединять кислород не окисляясь, т.е. без перехода в Fe3+. Особое значение в формировании гидрофобного кармана играют 3 аминокислотных остатка: проксимальный гистидин, дистальный гистидин и валин.

Ссылка на основную публикацию
Страсти по «Корвалолу» » Медвестник
Корвалол и алкоголь совместимость Почему опасно принимать корвалол с алкогольными напитками Прием любых фармакологических препаратов вместе со спиртными напитками приводит...
Статьи Синдром диэнцефальной дисфункции
Диэнцефальная патология Диэнцефальный синдром — мощный удар по ЦНС из-за дисфункции гипоталамуса Диэнцефальный синдром (гипоталамический) — это комплекс расстройств эндокринного,...
Статья на CosmeticBrand как избежать фотостарения
Хороно- и фотостарение: в чем разница? Мы поговорили с косметологом салона красоты «Грааль» в Твери и выяснили, чем фотостарение отличается...
Страх и стеснение перед стоматологом
Удаление зубов: как перестать бояться боли Михаил Д., пациент клиники «Частная практика Ирины Зайцевой»: «Никогда не забуду, как мне было...
Adblock detector